金沢大学の紺野宏記准教授らの研究グループは、細胞内で営まれるほぼ全ての生命現象の制御を行う「ユビキチン化」に関与している酵素の構造動態や関連酵素間で行われるユビキチン受け渡しの様子を、高速原子間力顕微鏡（高速ＡＦＭ）を用いて世界で初めて映像化することに成功した。

研究では生体試料の形状と動きを同時に映像化できる高速ＡＦＭを用いて、ユビキチン化関連酵素（Ｅ３）の１つである「Ｅ６ＡＰ」の部分構造体であるＨＥＣＴドメインの構造動態をリアルタイムで映像化した。

さらにコンピューターシミュレーションによる解析結果も加え、Ｅ３の構造ダイナミクスにおけるヒンジプールの役割を詳細に理解することができた。

研究グループは「今後はＥ６ＡＰ単体、Ｅ６ＡＰ／Ｅ６及びＥ６ＡＰ／Ｅ６／ｐ５３複合体の構造動態を解明しＥ６がＥ６ＡＰによるｐ５３ユビキチン化の活性を上昇させる仕組みを明らかにする」としている。