大阪大学の野田健司教授らの研究グループは、アミノ酸「システイン」がＰｉｂ２たんぱく質に結合し細胞を活性化することを初めて明らかにした。

研究グループは、生体が利用する２０種類のアミノ酸と「Ｇｔｒ経路」と「Ｐｉｂ２経路」の２ルートの間の関係性を調べました。その結果、アミノ酸は２種類の経路を使い分けて、細胞の成長を促す「ＴＯＲＣ１」を活性化することが分かった。

中でも、システインはＰｉｂ２たんぱく質に直接結合し、そのことによりＰｉｂ２とＴＯＲＣ１の間の相互作用が強まり、ＴＯＲＣ１を活性化することを明らかにした。

研究グループは「本研究成果により、それぞれのアミノ酸が細胞でどの様に感知されＴＯＲＣ１による細胞成長を促すかについて理解が深まることが期待される」とコメントしている。